Білки

Білки — біологічні полімери, мономерами яких є амінокислоти.
Функції білків
Пластична. Білки утворюють основу цитоплазми і входять до складу клітинних органел і мембран. Сухожилля, суглобові з’єднання, кістки скелета, копита складаються з білків.
Каталітична. Біологічні каталізатори, які прискорюють біохімічні реакції, називаються ферментами. Усі ферменти є глобулярними білками.
Рухова. Будь-які форми активного руху в живій природі (робота м’язів, биття війок і джгутиків та ін.) здійснюються скоротливими білковими структурами.
Транспортна. Білок еритроцитів гемоглобін транспортує кисень від легень до тканин і органів, сироватковий білок альбумін здійснює транспорт жирних кислот. Білки клітинних мембран здійснюють виборче перенесення речовин (глюкози, амінокислот, іонів) між міжклітинним простором і цитоплазмою.
Захисна. Захист організму від дії інфекції, що потрапила в нього, і підтримка гомеостазу забезпечуються реакціями імунітету. Найважливішими чинниками гуморального імунітету є антитіла — білки. Також захисну функцію виконують білки, що безпосередньо руйнують клітини (лізоцим слини) або блокуючі процеси біосинтезу (інтерферон в інфікованих вірусами клітинах).
Регуляторна. Багато гормонів є білками (інсулін, глюкагон). Вони регулюють проходження фізіологічних процесів — ріст клітин, обмін речовин.
Запасна. Білки здатні накопичуватися як запасний матеріал для живлення організму, що розвивається (яєчний альбумін, білки насіння рослин).
Енергетична. Білки розщеплюються для отримання енергії у виняткових випадках, якщо в організмі вичерпані запаси вуглеводів і жирів.
Рецепторна. Багато білків на поверхні плазматичної мембрани клітин здатні розпізнавати молекули певної структури.
Амінокислоти — мономери білків
Білки складаються з двадцяти видів амінокислот. Амінокислоти являють собою органічні молекули, які мають загальний план будови: вони містять карбоксильну групу й аміногрупу , пов’язані з атомом Карбону. Індивідуальні властивості кожної амінокислоти визначаються радикалом R. Залежно від структури радикала всі амінокислоти поділяють на полярні та неполярні.
Послідовно сполучаючись між собою, амінокислоти формують молекулу білка. При цьому зв’язок утворюється між аміногрупою однієї амінокислоти й карбоксильною групою іншої з виділенням молекули води. Такий зв’язок називається пептидним:
Рівні структурної організації білків
Послідовність амінокислот, зв’язаних між собою пептидними зв’язками, називають первинною структурою білка. Далі відбувається просторове укладання поліпептидного ланцюга, формується вторинна структура білка.
 
Третинною структурою білка називається тривимірна упаковка поліпептидного ланцюга. Третинна структура стабілізується й утримується чотирма типами зв’язків, які утворюються між радикалами амінокислот:
1) дисульфідні зв’язки між атомами Сульфуру двох залишків цистеїну;
2) водневі зв’язки, що утворюються за участю атома Гідрогену амінокислотних радикалів;
3) гідрофобні взаємодії між радикалами неполярних амінокислот;
4) електростатичні (йонні) взаємодії між різнойменно зарядженими групами радикалів полярних амінокислот.
За просторовою формою третинної структури білки підрозділяються на глобулярні, поліпептидні, ланцюги яких згорнуті в компактні сферичні або еліпсоподібні структури (інсулін, альбумін, усі ферменти), і фібрилярні, поліпептидні ланцюги яких, розташовуючись уздовж однієї осі, утворюють довгі волокна (фібрили) або шари (колаген, еластин, міозин, фібрин).
Деякі білки складаються не з одного, а з декількох поліпептидних ланцюгів, що кодуються різними генами (гемоглобін, багато ферментів вуглеводного обміну). У цьому випадку говорять про четвертинну структуру білка, а поліпептидні ланцюги, які його утворюють, називають субодиницями. Четвертинна структура утворюється тільки після закінчення формування третинних структур окремих субодиниць і стабілізується гідрофобними й електростатичними взаємодіями.
Під впливом температури, механічного тиску, хімічних агентів відбувається порушення просторової організації молекули — четвертинної, третинної, вторинної структури із збереженням первинної; білок втрачає свої фізико-хімічні та біологічні властивості. Це явище називається денатурацією. Якщо денатуруючий агент припиняє свою дію, у деяких випадках білок набуває початкової просторової конфігурації та відновлює біологічну активність. Процес відновлення фізико-хімічних і біологічних властивостей білка називається ренатурацією. Якщо вплив призводить до порушення первинної структури білка, то говорять про протеоліз.